Papers (121) 썸네일형 리스트형 Dissecting Rate-Limiting Processes in Biomolecular Condensate Exchange Dynamics https://doi.org/10.1101/2025.05.16.654578요약이 논문은 생체분자 응축체(biomolecular condensate)와 주변 환경 간 물질 교환(exchange)의 속도 결정 단계(rate-limiting steps)를 분석하고자 합니다: 특히 응축체 내부와 외부 간 단백질 이동에 영향을 미치는 주요 물리적 요인을 규명합니다.고속 FRAP (fluorescence recovery after photobleaching) 실험과 수학적 모델링을 결합하여, 교환 속도가 응축체 내 결합 해리율과 관련되어 있음을 보여줍니다.교환 속도는 단순한 확산(diffusion)보다는 결합 상태의 해리와 재결합(rate of unbinding/rebinding)에 의해 지배됨을 정량적으로 제시합.. Sequence-based prediction of intermolecular interactionsdriven by disordered regions https://doi.org/10.1126/science.adq8381 요약IDR(무질서 영역) 기반 상호작용을 서열만으로 예측하는 AI 모델 ‘SPOT-Disorder-Single’의 개선형을 제안합니다: 이 모델은 실험적으로 입증된 상호작용 데이터를 학습하여, 어떤 무질서 영역이 상호작용을 매개하는지 예측합니다.대규모 바이오 IDR 데이터베이스와 생화학적 실험 결과를 통합하여, 무질서 영역이 유도하는 액-액 상분리(LLPS) 및 결합 hotspot을 정량적으로 예측합니다: 특히 LLPS에 관여하는 IDR의 sequence pattern과 구조적 경향성까지 포착합니다.모델은 다양한 생물종에서 보존된 상호작용 서열 motif를 학습하여, 기존 접근법보다 높은 정확도와 일반화 성능을 보여줍니다: RGG, .. From Pan-Life Phase Insights to PhaseHub: Analyzing Condensate Complexity https://doi.org/10.1101/2025.05.15.653974 요약본 논문은 생명 전반(Pan-life)에 걸쳐 나타나는 액-액 상분리(LLPS) 현상을 체계적으로 통합하고 분석하는 PhaseHub라는 데이터베이스를 소개합니다.PhaseHub는 수천 개 생물종에서 관측된 응축체 정보(위치, 기능, 물리적 성질 등)를 수집하여, 다양한 상분리 패턴과 생물학적 역할을 비교·분석할 수 있도록 구성되어 있습니다.기존 데이터베이스들이 생물종이나 조건에 따라 단편적으로 정보를 제공하던 한계를 극복하며, phase behavior와 관련된 단백질들의 분류와 시각화를 가능하게 합니다.특히 상분리 가능성과 특성을 sequence-level annotation, prediction tool, functiona.. Droplet growth, Ostwald’s rule, and emergence of order in Fused in Sarcoma https://doi.org/10.1101/2025.05.11.653346 요약 본 논문은 FUS(Fused in Sarcoma) 단백질이 형성하는 응축체(droplet)의 성장 메커니즘을 정량적으로 분석하며, 그 과정에서 오스트발트의 규칙(Ostwald's rule of stages)이 어떻게 작동하는지를 보여줍니다.FUS droplet은 초기에는 작은 액체 상태로 존재하다가, 시간이 지남에 따라 점점 더 크고 질서정연한 응축 상태로 성장하며, 이때 크기 선택적 융합 및 구조 정렬이 동반됩니다.상분리 이후 나타나는 이차 상전이(secondary phase transition)를 통해 응축체 내부에 결정성 혹은 질서(order)가 발생함을 시사하며, 이는 병리적 단백질 응집과 유사한 과정을 모사합니다.실.. Nonspecific interactions can lead to liquid-liquid phase separation in coiled-coil proteins models https://doi.org/10.1101/2025.05.09.653163 요약 이 논문은 코일-코일 단백질(coiled-coil proteins)이 비특이적 상호작용(nonspecific interactions)만으로도 액-액 상분리(LLPS)를 유도할 수 있음을 보여줍니다: 기존에는 특정 결합 특성 또는 sticker–spacer 패턴이 필요하다고 여겨졌으나, 이 논문은 단순한 물리적 상호작용만으로도 상분리가 가능함을 강조합니다.코스그레인드 모델(coarse-grained model)을 사용해 다양한 유형의 coiled-coil 단백질 서열을 시뮬레이션하며, 단백질 간 비특이적 인력이 상분리 역학에 어떤 영향을 미치는지 정량적으로 분석합니다.단순한 정전기적, 소수성 상호작용만으로도 고농도 상태에서 응.. Antiparallel β-Sheet as a Key Motif of Amyloid-β Inhibitor Designed via Topological Peptide Reprogramming https://doi.org/10.1002/ange.202504640 요약아밀로이드-β(Aβ) 단백질의 병리적 응집을 억제하기 위한 펩타이드 억제제 설계 방식을 제시하였습니다: 기존의 반복 서열 모방 디자인 방식과 달리, Aβ의 구조적 유연성을 고려한 새로운 접근법입니다 11-아미노산 길이의 펩타이드 스캐폴드 ‘Pa11’을 선별하고, 이를 이황화 결합으로 다이머화하였습니다: 이 과정을 통해 펩타이드의 위상(topology)을 재프로그래밍하였습니다 .펩타이드 다이머 구조는 Aβ₁₋₄₂의 병리적 올리고머화 단계에서 anti‑parallel β‑sheet 구조를 유도함으로써 응집을 효과적으로 억제하였습니다: 이는 Aβ의 병적 자기 조립을 물리적으로 방해하는 기전입니다 이 디자인 전략은 Aβ 단백질의 자연적인 .. De novo design of peptides localizing at the interface of biomolecular condensates https://doi.org/10.1101/2025.05.09.653111 요약이 논문은 응축체의 경계(interfacial region)에 특이적으로 위치하는 펩타이드를 de novo로 설계하는 전략을 제시합니다: 기존 단백질이나 펩타이드에서 파생된 것이 아닌, 순수히 서열 설계를 통해 새로운 기능성 펩타이드를 만들어냅니다.고체상 합성된 펩타이드를 다양한 상분리 모델 시스템에 적용하여, 응축체 내부가 아닌 경계면에만 국한되어 localization되는 사례를 확인합니다.디자인된 펩타이드는 고유의 물리화학적 특성(예: 표면친화성, 양전하 분포)을 기반으로 응축체의 물리적 경계에 에너지적으로 안정된 위치를 찾도록 설계됩니다.이를 통해 상분리 경계에서 기능적으로 작용할 수 있는 인공 펩타이드 플랫폼이 가능함.. Native nucleosomes intrinsically encode genome organization principles https://doi.org/10.1038/s41586-025-08971-7 요약 개별 뉴클레오솜의 물리적 특성만으로도 3차원 유전체 구조가 형성될 수 있습니다: 연구팀은 단일 뉴클레오솜이 외부 인자 없이도 A/B 컴파트먼트와 같은 대규모 유전체 조직 구조를 스스로 형성할 수 있는 충분한 정보를 내포하고 있음을 입증하였습니다.뉴클레오솜의 응축성은 유전자 발현 수준과 밀접한 음의 상관관계를 보입니다: 특히 프로모터 영역에서 발현이 높은 유전자는 응축성이 낮았으며, 이러한 특성은 세포 유형에 따라 다르게 나타났습니다.응축성은 염기서열, 히스톤 후성유전 변형, 히스톤 변이 등 다양한 유전 및 후성유전 요인의 복합적인 결과입니다: 예를 들어, AT 함량이 높거나 H3K9me3과 같은 억제성 마크는 응축성이 높았.. 이전 1 2 3 4 ··· 16 다음